Изменения белковых веществ
При тепловой обработке продуктов входящие в их состав белковые системы подвергаются различным изменениям. Нарушение нативной вторичной и третичной структур белков носит название «денатурации белков». Денатурация белков может произойти вследствие нагревания, механического воздействия (при взбивании), увеличения концентрации солей в системе (при замораживании, посоле, сушке продуктов) и некоторых других факторов. Глубина нарушения структуры белков зависит от интенсивности воздействия различных факторов, возможности одновременного действия нескольких из них, концентрации белков в системе, pH среды, влияния различных добавок. Денатурация белков влечет за собой изменение их гидратационных свойств — водосвязывающей способности, которая определяет вкусовые качества готовых изделий. При денатурации растворимых белков их водосвязывающая способность понижается в разной степени, что зависит от глубины денатурационных изменений. Правильное регулирование факторов, определяющих денатурацию и гидратационные свойства белков при технологическом процессе, позволяет получать кулинарные изделия высокого качества. Так, на практике часто используют зависимость денатурации и водосвязывающей способности белков от pH среды. Денатурация мышечных белков мяса и рыбы при pH среды, близком к изоэлектрической точке, происходит при более низких температурах и сопровождается значительной потерей воды. Поэтому путем подкисления белковых систем при некоторых способах обработки рыбы и мяса (маринование и др.) создают условия для снижения глубины денатурации белков при тепловой обработке. Одновременно кислая среда способствует денатурации и дезагрегаций соединительнотканого белка коллагена и образованию продуктов с повышенной влагоудерживающей способностью. В результате сокращается время тепловой обработки продуктов, а готовые изделия приобретают сочность и хороший вкус. При денатурации изменяется также физическое состояние белковых систем, которое обычно определяют термином «свертывание белков». Свертывание различных белковых систем имеет свою специфику. В одних случаях свернувшиеся белки выделяются из системы в виде хлопьев или сгустков (образование пены при варке бульонов, варенья), в других — происходит уплотнение белковой системы с выпрессовыванием из нее части воды вместе с растворенными в ней веществами (производство творога из простокваши) или увеличение прочности системы без уплотнения и выделения влаги (свертывание яичных белков). Наряду с физическими изменениями при нагревании белковых систем происходят сложные химические изменения в самих белках и во взаимодействующих с ними веществах.Белки овощей и фруктов
Количество белковых веществ в овощах и фруктах не превышает 2—2,5%. Белки являются основными структурными элементами цитоплазмы, ее органоидов и ядер растительных клеток. При тепловой обработке белки цитоплазмы свертываются и образуют хлопья; клеточная мембранная структура разрушается. Ее разрушение способствует диффузии растворенных в клеточном соке веществ в бульон или другую жидкость, в которой овощи подвергались тепловой обработке или хранились, и проникновению в них веществ, растворенных в бульоне или другой жидкости.Белки зерномучных продуктов
Горох, фасоль, чечевица содержат около 20—23% белковых веществ, соя — 30%. В крупах их количество достигает 11%, а в пшеничной муке высшего и первого сортов— 10—12%. В зерномучных продуктах белки находятся в обезвоженном состоянии, поэтому при замачивании зернобобовых, варке круп или замешивании теста они способны поглощать влагу и набухать. При нагревании до 50—70° С набухшие белки свертываются и выпрессовывают часть поглощенной влаги, которая связывается клейстеризующимся крахмалом. Используемое в кулинарной практике пассерование пшеничной муки с жиром или без него при температуре 120° С и выше оказывает влияние па содержащиеся в ней белки, которые денатурируются и утрачивают способность к набуханию и образованию клейковины.Белки куриного яйца
Яичный белок содержит 11 —12% белковых веществ, желток—15—16%. При температуре 50—55° С яичный белок начинает свертываться, что проявляется в виде местных помутнений, которые при дальнейшем повышении температуры распространяются на весь объем; по достижении 80° С свернувшийся белок сохраняет свою форму. Дальнейший нагрев увеличивает прочность белковой системы, и особенно заметно в интервале температур от 80 до 85° С. По достижении 95— 100° С прочность белка с течением времени изменяется незначительно. Яичный желток свертывается при более высоких температурах. Для увеличения его вязкости желток необходимо нагреть до 70°С. Смесь белка с желтком проявляет себя, аналогично желтку. Свернувшийся белок, желток или их смесь удерживает влагу в связанном состоянии и не выпрессовывает ее. Характер свертывания яичных белков не изменяется, если их разбавить некоторым количеством воды и смесь тщательно перемешать, однако механическая прочность системы понижается. Способность яичных белков связывать при свертывании влагу используют в кулинарной практике. Добавление к белкам яиц, воды или молока при изготовлении омлетов позволяет понижать механическую прочность белковых систем и получать кулинарные изделия с более нежным вкусом, чем изделия из натуральных яиц. Механические свойства свернувшихся яичных белков используют также для структирования (связи) некоторых кулинарных изделий (овощные котлеты и др.).Белки молока
Основными белками молока являются казеин (2,3—3,0%), лактальбумин (0,5—1,0%) и лактоглобулин (0,1%). При нагревании молока с нормальной кислотностью заметные изменения наблюдаются только с альбумином, который свертывается и осаждается в виде хлопьев на стенках посуды. Процесс начинается при температуре 60° С и заканчивается практически при 85° С. Нагревание молока фактически не оказывает влияния на растворимость казеина: лишь небольшое количество его в нерастворимой форме присутствует в образующейся на молоке пенке. В сквашенном молоке нагревание вызывает свертывание казеина и разделение системы на две фракции: творог (свернувшийся казеин) и сыворотку. Казеин свертывается также при нагревании молока с повышенной кислотностью. Творог при нагревании выделяет часть влаги. Для связи ее в кулинарные изделия из творога добавляют крупу или муку.Белки мяса, птицы, рыбы
Технологическая обработка указанных продуктов в значительной степени обусловлена морфологическим строением и составом их белковых систем. Особенности строения и состава мышечной ткани. Основную массу перерабатываемого в кулинарной практике мяса составляет скелетная мускулатура. Отдельные скелетные мышцы состоят из мышечных волокон, соединенных в единое целое соединительноткаными прослойками. Мышечное волокно представляет собой специализированную сократительную клетку, длина которой может достигать 12 см и более, а толщина до 120 мм. Содержимое волокна состоит из двух частей: жидкой (гомогенной) — саркоплазмы и студенистой (в виде студнеобразных нитей)—миофибрилл. Снаружи волокно покрыто оболочкой — сарколеммой (рис. 3). В мышцах волокна собраны в пучки: первичные, состоящие из мышечных волокон; вторичные, состоящие из первичных пучков; пучки высшего порядка, которые составляют мышцу. Белки, входящие в состав мышечных волокон мяса, птицы, рыбы, называются мышечными. Часть из них в жидком состоянии содержится в саркоплазме, в том числе белок миоглобин, который окрашивает мясо в красный цвет, часть в студнеобразном состоянии входит в состав миофибрилл. Содержание белков в некоторых мясных и рыбных продуктах приведено в табл. 12. Мясо баранины (1-й категории) и свинины за счет повышенного количества жира содержит относительно меньше белков, чем говядина. Мышечные белки имеют высокую биологическую ценность: соотношение незаменимых аминокислот в них близко к оптимальному. Содержание мышечных белков в скелетной мускулатуре крупного рогатого скота 1-й категории составляет в среднем 13,4% с колебаниями от 6,1 до 14,3% в различных частях туши (рис. 4). [caption id="attachment_35436" align="aligncenter" width="170"] Рис. 3. Схема строения мышечного волокна:1 — миофибрилла; 2 — саркоплазма; 3 — ядро[/caption] [caption id="attachment_35437" align="aligncenter" width="551"] Рис. 4. Содержание мышечных белков в раз¬личных частях туши крупного рогатого скота[/caption] Соединительная ткань мышцы называется мизием. Та ее часть, которая соединяет мышечные волокна в первичных пучках, называется эндомизием, объединяющая пучки мышечных волокон между собой — пер им из и ем, а наружная оболочка мышцы — эпимизием Важными компонентами соединительной ткани являются фибриллярные белки — коллаген и эластин. Посредством рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси. Прочность тройной спирали обусловлена главным образом водородными связями. Отдельные молекулы коллагена и эластина образуют волокна. В свою очередь, пучки коллагеновых и эластиновых волокон совместно с веществом, объединяющим их в единое целое и состоящим из белково-полисахаридного комплекса, образуют пленки эндомизия и перимизия. [caption id="attachment_35438" align="aligncenter" width="535"] Рис. 5. Микроскопический препарат грудного мускула крупного рогатого скота. Видны про¬слойки эндомизия между мышечными волок¬нами и прослойки перимизия между их пучками[/caption] Строение эндомизия практически не зависит от сократительной способности мышцы и характера выполняемой ею работы. Входящий в его состав коллаген образует очень тонкие и слегка волнистые волокна. Эластин в эндомизии развит слабо. На строение перимизия большое влияние оказывает характер выполняемой мышцами работы. В мускулах, которые при жизни животного испытывали небольшие нагрузки, перимизий по строению близок к эндомизию. Перимизий мускулатуры, выполняющей тяжелую работу, имеет более сложное строение: увеличено количество эластиновых волокон, коллагеновые пучки толще, в перимизии некоторых мышц волокна перекрещены и образуют сложное ячеистое плетение. В мышцах увеличено процентное содержание соединительной ткани. [caption id="attachment_35439" align="aligncenter" width="608"] Таблица 13.Примерное соотношение (по триптофану) незаменимых аминокислот в мышечных белках некоторых продуктов[/caption] Таким-образом, соединительная ткань эндомизия и перимизия образует своеобразный остов или каркас мышечной ткани, в который включены мышечные волокна. Характер этого остова и определяет механические свойства, или, как принято говорить, «жесткость» или «нежность» мяса. Содержание и характер строения соединительной ткани обусловливают тот или иной способ обработки мяса. В среднем большая часть мускулатуры крупного скота содержит от 2 до 2,9% коллагена, однако количество его в различных частях туши весьма неодинаково (рис. 6). [caption id="attachment_35440" align="aligncenter" width="566"] Рис. 6. Содержание коллагена (к) и эластина (э) в различных частях туши крупного рогатого скота[/caption] У мелкого скота различие в строении перимизия у разных частей туши выражено в значительно меньшей степени, чем у крупного скота, и, кроме того, перимизий имеет более простое строение. К особенностям анатомического строения мускульной ткани птицы следует отнести невысокое содержание и лабильность соединительной ткани. Мышечная ткань рыбы также состоит из мышечных волокон и соединительной ткани, но имеет свои особенности. Мышечные волокна у нее объединены перимизием в зигзагообразные миокомы, которые с помощью соединительнотканых прослоек (септ) формируют продольные мышцы тела. Септы бывают поперечными и продольными (рис. 7). Подобно мышечной ткани теплокровных животных, мускулатура рыб, имеющая повышенную нагрузку (мышцы, прилегающие к голове и хвосту), содержит более развитую соединительную ткань, однако вследствие ее невысокой прочности рыбу при разделке делят по сортам и кулинарному назначению, как это принято для мяса убойных животных. Основным белком соединительной ткани рыб является коллаген (от 1,6 до 5,1%), эластина в ней очень мало. Помимо мышечной ткани, коллаген в значительных количествах входит в состав органического вещества хрящей, костей, кожи и чешуи. Так, его содержание в костях достигает 10—20%, в сухожилиях —25—35 %. Коллаген, содержащийся в костях, называется оссеином. Как белок, коллаген имеет низкую биологическую ценность, так как практически лишен триптофана и содержит очень мало метионина; в его составе преобладают гликокол, пролин и оксипролин. Основными компонентами мяса разных видов животных являются (в %): вода —48—80, белки—15—22, жиры—1—37, экстрактивные вещества—1,5—2,8 и минеральные вещества — 0,7—1,5. Количество воды зависит от возраста животного и содержания в мясе жира. Чем моложе животное и чем меньше в его мясе жира, тем больше в мышцах влаги. Большая часть влаги (около 70%) связана в мышцах с белками миофибрилл. Меньшее количество влаги с растворенными в ней белками, экстрактивными и минеральными веществами содержит саркоплазма мышечных волокон. Некоторое количество влаги содержится в межклеточных полостях мышечной ткани. Экстрактивные вещества являются продуктами метаболизма. Они состоят из аминокислот, дипептидов, глюкозы, некоторых органических кислот и др. Экстрактивные вещества и продукты их превращения участвуют в создании свойственного мясу вкуса и аромата. [caption id="attachment_35441" align="aligncenter" width="305"] Рис. 7. Схема строения мышечной ткани рыбы: 1 — мышечные волокна (на¬правление их показано штрихами); 2 — миокоммы; 3 — поперечные септы; 4 — продольные септы[/caption] Так, растворы глутаминовой кислоты и ее солей обладают мясным вкусом, поэтому глутамат натрия используют в качестве одного из компонентов сухих супов, соусов и других концентратов. Такие аминокислоты, как серии, аланин, глицин, имеют сладкий вкус, лейцин — слегка горьковатый и т. д. При нагревании экстрактивные вещества подвергаются раз личным химическим изменениям — реакциям меланоидинообразования, окисления, гидролитическому расщеплению и др. Образующиеся при этом вещества также принято рассматривать как экстрактивные: их вкус, запах и цвет оказывают влияние на органолептические показатели, готовой продукции. Экстрактивные вещества мышечной ткани рыбы значительно отличаются по составу от экстрактивных веществ мяса. В ней мало глутаминовой кислоты и больше гистидина, фенилаланина, триптофана, цистина и цистеина. Принято считать, что вкус и запах рыбы обусловлены главным образом азотистыми основниями экстрактивных веществ, которых особенно много в морской рыбе и мало или совершенно не содержится в мясе наземных животных. Среди минеральных веществ мышечной ткани наземных животных и рыбы значительный удельный вес приходится на соли натрии, калия, кальции и магния.